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Mbt Outlet di biosintesi degli acidi grassi ACPS

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Contesto: olografica (acil proteina carrier) sintasi (ACP), un membro della superfamiglia phosphopantetheinyl transferasi, gioca un ruolo cruciale nell'attivazione funzionale della proteina di trasporto acile (ACP) in via di biosintesi degli acidi grassi. ACPS catalizza l'attacco della porzione 4'-phosphopantetheinyl del coenzima A (CoA) alla catena laterale di un residuo di Mbt Vendita Torino serina conservata su Apo-ACP.Results: Descriviamo qui la prima struttura cristallina di tipo II ACP dal Bacillus subtilis in complesso con le sue ACP attivatore a 2.3 Å. Abbiamo anche determinato le strutture dei soli Paesi ACP (1,8 A) e ACP in complesso con CoA (a 1.5 Å). Queste strutture rivelano che ACP esiste come un Sandali Mbt trimero. Un centro catalitico si trova in ciascuna delle interfacce esposte solvente tra molecole ACP. Studi di mutagenesi sito-diretta confermano l'importanza della formazione trimero in Paesi ACP activity.Conclusions: Il sito attivo in ACP si forma solo quando due molecole ACP dimerizzare. L'aggiunta di una terza molecola consente la formazione di due siti attivi supplementari e consente anche una grande superficie idrofobica da ciascuna molecola di ACP di essere sepolto nel trimero. Le mutazioni Ile5 → Arg, Gln113 → Glu e Gln113 → Arg mostrano che paesi ACP è inattivo quando non è possibile formare un trimero. Le strutture co-cristalline di ACP-CoA e ACP-ACP ci permettono di Mbt Outlet proporre un meccanismo catalitico per questa classe di transferasi 4'-phosphopantetheinyl.
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