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Mbt Sandali Rossi subunità è molto semplice con una

Mbt Sandali Rossi

La tiamina difosfato (ThDP) e metallo-ioni-dipendente enzima 2-succinil-5-enolpyruvyl-6-idrossi-3-cicloesadiene-1-carbossilato sintasi, o Mend, catalizzano la Stetter-come aggiunta coniugato di α-chetoglutarato con isochorismate per rilasciare 2-succinil-5-enolpyruvyl-6-idrossi-3-cicloesadiene-1-carbossilato e anidride carbonica. Questa reazione rappresenta il primo passo impegnato per la biosintesi di menachinone, o vitamina K2, un cofattore essenziale per il trasporto di elettroni nei batteri e un metabolita per la modificazione post-traslazionale delle proteine ​​nei mammiferi. La struttura a media risoluzione del MEND da Escherichia coli (EcMenD) in complesso con il suo cofattore e Mn2 + è stata determinata in due relative forme cristalline esagonali. La subunità mostra la tipica struttura a tre domini osservato per gli enzimi ThDP-dipendenti nella quale due dei domini legare e forzare il cofattore in una configurazione che supporta formazione di un ylide reattiva. Le strutture rivelano una stabile dimero-di-dimeri associazione in accordo con gel Mbt Sandali Uomo filtrazione e studi ultracentrifugazione analitica e confermano la classificazione del MEND nella famiglia di enzimi piruvato ossidasi ThDP-dipendenti. Il sito attivo, creato da contributi di una coppia di subunità, è molto semplice con una patch idrofobico pronunciato. Queste caratteristiche, formati da amminoacidi altamente conservati, coi oltre alle proprietà chimiche dei substrati. Un modello di intermedio covalente formato dopo reazione con il primo substrato α-chetoglutarato e con il secondo isochorismate substrato posizionato ad accettare attacco nucleofilo è stato preparato. Questo, oltre a confronti strutturali e di sequenza con ortologhi Mend putativi, permette di comprendere meglio la specificità e la reattività di riparare Mbt Sandali Rossi e permette un meccanismo di reazione a due stadi da proporre.
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